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Resucitan hemoglobina de mamut en laboratorio

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La receta parece sencilla. Se inserta un gen de mamut lanudo de hace 43.000 años en una bacteria viva, por ejemplo Escherichia coli. Se reserva la mezcla para dar tiempo a que el gen se exprese en su nuevo entorno... y se obtiene el impresionante resultado: hemoglobina de mamut "resucitada", plenamente funcional y operativa. Y portadora, además, de un "secreto" ancestral: la fórmula "anticongelante" que permitió a estas criaturas sobrevivir a las  crudas temperaturas de la Siberia prehistórica. La receta y sus resultados acaban de aparecer en la revista Nature Genetics.



El gen utilizado, en efecto, encargado de codificar la hemoglobina (la proteína responsable del transporte de oxígeno a los músculos), permitió a estos enormes animales sobrevivir incluso a las temperaturas más extremas. Lo que han conseguido los investigadores, afirma Kevin Campbell, biólogo de la Universidad canadiense de Manitoba "no es diferente a regresar 40.000 años al pasado y tomar una muestra de sangre de un mamut vivo".

En lugar de ello, Campbell y su equipo obtuvieron muestras de ADN de un hueso de mamut congelado en el subsuelo siberiano. Y trabajó después con ese ADN junto a uno de los mayores expertos en ese campo, Alan Cooper, de la Universidad de Adelaida, en Australia. Gracias a este trabajo conjunto fue posible aislar el gen responsable de la hemoglobina. El paso siguiente fue el de insertar ese gen específico en una bacteria (E. coli) para conseguir, por primera vez en un laboratorio, hemoglobina de mamut. 

Los científicos aseguran que, a pesar de haber sido sintetizada por una bacteria, la hemoglobina resultante es idéntica a la que producían las célunas del mamut cuando estaba vivo. Si la bactaria Escherichia coli puede fabricar hemoglobina humana perfectamente funcional, se preguntaron los científicos, "por qué no podría hacer lo mismo con hemoglobina de mamut"?

Dicho y hecho. Una vez conseguida la preciada proteína, los investigadores la compararon de inmediato con hemoglobina de elefantes africanos y asiáticos (también obtenida en laboratorio por el mismo procedimiento de insertar genes en E. coli). En los elefantes modernos, igual que en el ser humano, la hemoglobina trabaja mucho mejor a temperaturas cálidas. Un ambiente templado, de hecho, favorece el transporte de oxígeno hasta los músculos, que pueden así funcionar con normalidad. Por el contrario, el frío ralentiza este proceso, reduciendo el aporte de oxígeno en la misma proporción en que baja la temperatura exterior. El resultado son músculos entumecidos, lentos y que no responden bien en ambientes muy fríos.

Pero la hemoglobina del mamut funcionaba (y funciona ahora, en laboratorio) de forma muy distinta, y libera oxígeno en cantidades constantes y sin importar cuál sea la temperatura reinante. Una diferencia que puede explicar las razones que le permitieron adaptarse y sobrevivir con normalidad a temperaturas de decenas de grados bajo cero. Además, Campbell apunta a la posibilidad de que los mamuts hubieran desarrollado un sistema que permitiría a sus miembros y extremidades enfriarse de forma extrema para conservar la temperatura corporal estable, un "truco" que también utilizan algunos modernos habitantes de tundras y estepas.

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